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由一个实验引发的思考

时间:2023-09-23 来源:新闻中心

  摘要 引起胶粒表面带电荷的原因有电离作用,固体表面对离子的不等量吸附等多种因素,扩散双电层是胶粒表面电荷的主要特征。胶粒间既有引力又有斥力,向胶体溶液中加入电解质,使得双电层的有效厚度明显减小,使胶粒间距离减小,引力增大,发生凝聚。

  蛋白质的盐析是蛋白质的重要性质,课本(新课程标准实验教科书《化学选修5》有机化学基础第89页)中关于蛋白质盐析的实验具体做法是:在两支试管中各加入鸡蛋清溶液2mL,分别慢慢滴加饱和(NH4)2SO4和Na2SO4溶液,观察试管中有无沉淀产生。在有沉淀的试管中加入蒸馏水,观察沉淀是否溶解。参照课本要求,实验及现象如下:

  1.1鸡蛋清溶液的配制:把一只鸡蛋小心打开,稍稍侧倾,使鸡蛋清流入烧杯中。注意不使蛋黄流入。按1:4加水搅拌,用纱布经漏斗过滤,即得1:4的鸡蛋清胶体溶液。蛋白质溶液略显浑浊,激光照射丁达尔现象明显。

  1.2取两支试管,各加入2mL的鸡蛋清胶体溶液,分别沿试管内壁缓慢加入饱和(NH4)2SO4溶液和Na2SO4溶液。刚开始,鸡蛋清溶液均变澄清。而随着(NH4)2SO4的加入,该试管中液体分层,分层处有白色絮状沉淀,静置片刻,沉淀增多,边轻轻振荡,边继续加入(NH4)2SO4溶液,有白色沉淀。但在鸡蛋清胶体溶液中加入足量饱和Na2SO4溶液,最终得到的是较为浑浊的胶液,而整一个完整的过程中未见沉淀出现。

  1.3用两支试管,分别取2mL带沉淀的两种浊液,均加入4~5mL蒸馏水,振荡,沉淀溶解。

  2.1为什么在鸡蛋清溶液中加入少量(NH4)2SO4溶液或Na2SO4溶液,溶胶变澄清?

  2.3电解质对胶体的聚沉作用在中学课本中只作了几句简短的说明:向胶体系里加入少量电解质溶液时,由于加入的阳离子(或阴离子)中和了胶体粒子所带的电荷,使胶体粒子聚集成为较大的颗粒,从而形成沉淀从分散剂里析出,这样的一个过程叫做聚沉。我们不禁要问:胶体体系是电中性的,即使胶体粒子带电荷,体系中必有和胶粒所带电荷电性相反的离子,这些离子为什么不能中和胶体粒子所带的电荷?这种向胶体系里加入少量电解质使胶体聚沉的过程和盐析是否有区别?

  蛋白质的溶解过程可分为溶胀和溶解两个阶段。水分子小,运动速度快,能较快地渗入到蛋白质分子中,使其体积膨胀,这样的一个过程称为溶胀。随着溶胀的进行,蛋白质分子链间作用力减小,最后导致蛋白质分子均匀地分散在水中,这样的一个过程称为溶解。蛋白质分子大小通常在胶体分散体系的范围内,所以蛋白质溶液具有溶胶的一些基本物理化学特性。

  3.2.1电离作用。有些溶胶粒子本身就是一个可以离解的大分子。例如蛋白质一类高分子电解质,它的羧基或氨基在水中可以离解成-COO-或-NH+3,从而使整个大分子胶粒带电。有的胶粒是许多可以离解的小分子缔合而成的缔合体。例如肥皂一类的表面活性剂,由于RCOONa的电离而使整个胶粒上带有负电荷。再比如硅胶,可以将生成的多硅酸看成弱电解质。这类溶胶粒子的电性质与介质的pH有密切关系。仍以蛋白质为例,蛋白质的分子中既有羧基又有氨基,它们在水中都可以电离,生成-COO-或-NH+3,从而使整个大分子带电(净电荷不为零)。羧基和氨基的电离受溶液pH值的影响,当在某pH值时,羧基所电离的H+正好被氨基所结合,这时净电荷为零,这时的pH值称为该蛋白质的等电点。pH低于等电点时,分子胶粒带正电荷,pH高于等电点时,分子胶粒带负电荷,等电点时胶粒的净电荷为零。

  3.2.2固体表面对离子的不等量吸附。胶粒是固态的,有很大的比表面积,在体系中可以从水中吸附H+、OH-等离子,从而使粒子带电。影响固体对正负离子的不等量吸附的因素有:①水化能力强的离子往往留在溶液中,水化能力弱的离子则容易被吸附于固体表面。如H+可以和水分子结合,而OH-不易和水分子结合,则被胶粒吸附。②与溶胶粒子组成相同的离子易被胶粒吸附。例如用AgNO3和KBr制备AgBr溶胶时,AgBr粒子表面很容易吸附Ag+或Br-,而对K+和NO-3的吸附能力很弱。因此,反应时若AgNO3过量,则胶粒带正电荷;若KBr过量,则胶粒带负电荷。这一规律称为Faians规则。

  3.2.3此外,导致胶体带电荷的原因还有:离子晶体正负离子的不等量溶解,品格的取代,摩擦带电等多种原因。

  溶胶体系整体上是呈电中性的,胶粒表面带电荷是局部的。当固体表面带电荷后,由于静电吸引,固体表面的电荷吸引溶液中带相反电荷的离子,使其向固体表面靠拢。被静电吸引的带相反电荷的离子称为反离子。反离子仍处于溶液中,距固体表面一定距离,构成所谓双电层。根据扩散双电层理论,近似如图所示模型。

  当粒子表面带电荷后,溶液中的反离子同时受到两种相反力的作用,即固体表面电荷的静电吸引和离子本身无规则的热运动。在这两种力的共同作用下,溶液中靠近固体表面的区域反离子分布较稠密,远离固体表面的区域反离子分布较稀疏。随着离开表面距离的增加,反离子的浓度逐渐降低,直到某个距离处反离子的浓度与同号离子的浓度相同,溶液中的净电荷为零。粒子外溶液一侧到净电荷为零点叫扩散层,扩散层的厚度与溶液的介电常数,固体表面电荷的密度,反离子的水化能力及浓度有关。

  胶粒表面的电学特点是溶胶体系稳定存在的原因。从热力学观点看溶胶是不稳定的。溶胶粒子间既有引力又有斥力,胶体粒子间的引力主要是范德华引力,它是物质分子之间取向力、诱导力、色散力之和,其大小与粒子的大小成正比,粒子间距离的六次方成反比。胶体粒子间的斥力主要是双电层之间的斥力,当两粒子的扩散双电层发生重叠时,重叠区反离子浓度增大,这样既破坏了扩散层中离子的平衡分布,又破坏了双电层中的静电平衡。前一种平衡的破坏使离子自浓度较大的重叠区向未重叠区扩散,由此产生渗透性的排斥力;后一种平衡的破坏引起胶粒间的静电排斥力。当两胶粒相距很大时相互作用力可忽略,随着粒子间距离的减小(双电层未重叠时),引力增大,斥力很小;随着距离减小到双电层发生重叠,斥力的影响大于引力;粒子间距离再减小到某些特定的程度时,引力大于斥力。两胶粒间稳定距离实质是扩散层部分重叠,在一些范围内引力和斥力平衡。

  向胶体溶液中加入电解质,能显著改变溶液的介电常数和反离子的浓度,使得双电层的有效厚度明显减小,即电解质对双电层的压缩作用。双电层厚度的减小,使得胶粒间的引力大于斥力成为可能,最终胶体因碰撞而凝聚。

  电解质中起聚沉作用的是与胶粒所带电荷相反的异号离子,异号离子价数愈高,聚沉效果愈高。同价离子聚沉能力虽然接近,但仍有差别。例如一价离子按其聚沉能力排序如下:H+>

  Cs+>

  Rb+>

  NH+4>

  K+>

  Na+>

  Li+,这种顺序与其水合离子半径由小到大的顺序相同。这是由于半径越小其电荷密度越大,与胶体粒子间的距离越小,相互的静电作用越强,对双电层的压缩作用越明显。

  所以,Na2SO4使蛋白质溶液发生盐析的效果不及(NH4)2SO4。试验中,向最后得到的浑浊的胶液中加入1滴1moL/L的HCl,立即出现大量白色沉淀。加HCl的目的是使蛋白质溶液的pH值接近等电点(蛋清所含蛋白质等电点约为5),这时盐析效果最好。

  蛋白质大分子表面带电荷是蛋白质胶体溶液稳定存在或发生聚沉的原因。加入少量的盐能促进蛋白质的溶解。少量电荷被蛋白质分子表面吸附,在胶体表明产生双电层,胶粒间因电荷相同,斥力增大,促进溶解。加人大量电解质,带异号电荷的离子钻进胶粒内部,中和了胶粒所带电荷,使胶粒呈电中性,胶粒间斥力减小,胶粒间因范德华力的影响而发生凝聚。

  引起溶胶聚沉的因素很多,如加入电解质、加热、溶胶的浓度和pH值改变以及溶胶间的相互作用等。向蛋白质等高分子溶液中加人大量电解质,可使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这样的一个过程叫盐析。在中学阶段讲盐析主要有以下两个特点:①盐析是物理变化。它通过改变分散质在体系中的溶解度而使分散质凝聚。②盐析过程是可逆的。向盐析后生成的沉淀中加水,沉淀会重新溶解,重新形成胶体。由于蛋白质等高分子溶液具有胶体的性质,很容易将蛋白质的盐析和电解质对胶体的聚沉相混淆。

  电解质对胶体的聚沉是基于扩散双电层的压缩作用。蛋白质等亲水胶体的盐析,实质则是电解质离子发生水化,与聚合物分子争夺水化层,最终使聚合物脱水而聚沉。在做蛋白质盐析实验时,硫酸钠的效果不及硫酸铵,这主要是硫酸铵水解呈弱酸性,有利于调节溶液的pH至蛋白质的等电点,使固体表面电荷密度降低。向硫酸钠溶液中加入少量盐酸可显著改变其对蛋白质的聚沉能力。

  盐析过程是可逆的。这是亲液胶体的性质,能发生盐析的分散质都是易溶的,如淀粉溶液、蛋白质溶液、肥皂的甘油溶液,由于分散质都是易溶的,所以盐析是可逆的。电解质对胶体的聚沉一般是不可逆的。这是憎液胶体的性质,由于憎液胶体的分散质都难溶于水,因此,再采用一般的用水来溶解胶体的凝聚物是不可能的,也就是说,电解质对胶体的聚沉一般是不可逆的。

  实验中(NH4)2SO4和Na2SO4溶液一定要饱和,加入的速度要慢,且不可用力振荡是实验成功的关键。静置发生了盐析的试液,析出的蛋白质浮在液体的上层,可用过滤法加以分离。


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